La storia di Dorothy Crowfoot Hodgkin, biochimica, premio Nobel nel 1964 per aver svelato la struttura di molecole biologiche come la penicillina e la vitamina B12

Stoccolma, 10 dicembre 1964. Nella Sala dei Concerti, durante la cerimonia di assegnazione dei premi Nobel, appare tra i numerosi uomini una figura femminile, cinta in un abito chiaro, che emerge sulla moltitudine di completi maschili neri attorno a esso. Quella donna è Dorothy Crowfoot Hodgkin, e sta per ricevere il premio Nobel per la chimica per aver determinato, grazie alla cristallografia a raggi X, la struttura tridimensionale di numerose molecole biologiche, tra cui la penicillina e la vitamina B12. È la prima donna inglese a ricevere un premio Nobel e, ancora oggi, è l’unica ad averlo ricevuto in una disciplina scientifica.

Durante il discorso di ringraziamento la scienziata accenna alla sala bizantina in cui si trova, che, testuali parole, “le toglie il respiro”. Si riferisce a un lontano ricordo di gioventù: l’avventura scientifica di Hodgkin, infatti, è partita dai mosaici delle chiese bizantine del sito archeologico di Jerash, nell’odierna Giordania, dove, appena diciottenne, si trovava insieme ai genitori, archeologi al servizio del governo inglese. Rapita da come le tessere di vetro fossero organizzate in articolati motivi decorativi, avrebbe scoperto in seguito che la chimica organizza le molecole biologiche in motivi strutturali della medesima complessità.

L’infanzia di Dorothy Crowfoot Hodgkin è animata dalla curiosità verso il mondo che la circonda: nella scuola secondaria che frequenta a Beccles, in Inghilterra, si batte affinché possa essere ammessa al corso di chimica nonostante sia donna, riuscendo nell’intento. Il giorno del suo sedicesimo compleanno, la madre le fa un regalo cruciale: un libro sulla cristallografia a raggi X di Lawrence Bragg, pioniere della tecnica che sfrutta le proprietà di diffrazione della luce sui cristalli per ricavare informazioni sulla struttura molecolare della materia di cui questi sono composti. Capisce che la chimica è il suo futuro.

Nel 1932 ottiene la laurea in chimica al Somerville College di Oxford, e subito dopo intraprende un dottorato di ricerca all’università di Cambridge sotto la guida di John Desmond Bernal. La tecnica della cristallografia a raggi X è agli albori, e Bernal sta dirigendo i suoi sforzi per determinare la struttura di molecole biologiche che superano di gran lunga la complessità di quelle analizzate fino a quel momento: le proteine. Dorothy Crowfoot Hodgkin inizia a studiare i cristalli di insulina, ormone proteico che rappresenta all’epoca una promessa e una speranza per chi è affetto da diabete, ma di cui nessuno è riuscito a svelare la struttura molecolare. L’insulina si rivela un osso duro: è una proteina molto grande e complessa, e sembra impossibile riuscire a risolverne la struttura con i mezzi tecnici e computazionali del tempo.

Niente comunque è in grado di fermare la sua determinazione: proseguendo gli studi di cristallografia, nel 1947 pubblica la struttura della penicillina, e nel 1954 riesce a risolvere la struttura della vitamina B12, scoperte che le valgono il premio Nobel. C’è un conto in sospeso però: l’insulina. Anche questa volta la pazienza e la determinazione pagano: grazie a un lavoro di concerto con giovani ricercatori da ogni parte del mondo, nel 1969 viene risolta la struttura dell’insulina, a trentaquattro anni dalla prima foto scattata a un suo cristallo.

Il collega cristallografo Max Perutz, premio Nobel nel 1962 per la scoperta della struttura della mioglobina, traccia, in un articolo apparso sull’Indipendent Newspaper, un affettuoso ritratto di Dorothy Crowfoot Hodgkin: non solo scienziata, ma anche promotrice di pace. Per dodici anni infatti è a capo dell’associazione Pugwash, nata dal manifesto Russel-Einstein nel 1955 per la pace e il disarmo nucleare. Dorothy Crowfoot Hodgkin muore nel 1994. “Sarà ricordata”, conclude Perutz, “come una grande chimica, un’amante dei popoli pia, gentile e tollerante e una dedita protagonista della pace”.

Immagine in evidenza: CSIRO, CC BY 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=35436424